STROYDEVIZ ru
» » Свойства и функции белка таблица

Свойства и функции белка таблица

Рубрика : Блог

В природе встречается примерно аминокислот. В составе белков найдено 20 различных a-аминокислот одна из них — пролин, является не амино-, а иминокислотой. Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

Различаются аминокислоты по строению и свойствам радикала R.



таблица белка и свойства функции


Радикал может представлять остатки жирных кислот, ароматические кольца, гетероциклы. Благодаря этому каждая аминокислота наделена специфическими свойствами, определяющими химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме.

Именно благодаря радикалам аминокислот, белки обладают рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимером, и обладают химической индивидуальностью. Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с b- или g-положением аминогруппы, например: В молекулах всех природных аминокислот за исключением глицина у a-углеродного атома все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома.

Вследствие этого растворы аминокислот обладают оптической активностью — вращают плоскость плоскополяризованного света. По расположению атомов и атомных группировок в пространстве относительно асимметрического атома различают L- и D-стереоизомеры аминокислот.

Знак и величина оптического вращения зависят от природы боковой цепи аминокислот R-группы. Число возможных стереоизомеров ровно 2n , где n — число асимметрических атомов углерода.


Белки и их функции.

Все остальные 17 белковых аминокислот содержат по одному асимметрическому атому углерода, они могут существовать в виде двух оптических изомеров. В качестве стандарта при определении L и D-конфигураций аминокислот используется конфигурация стереоизомеров глицеринового альдегида.

Расположение в проекционной формуле Фишера NH2 -группы слева соответствуют L-конфигурации, а справа — D-конфигурации. Следует отметить, что буквы L и D означают принадлежность того или иного вещества по своей стереохимической конфигурации к L или D ряду, независимо от направленности вращения. В составе белков обнаруживаются только L-изомеры аминокислот. D-формы аминокислот в природе встречаются редко и обнаружены лишь в составе белков клеточной стенки гликопротеинов некоторых бактерий и в пептидных антибиотиках грамицидин, актиномицин и т.



белка таблица и функции свойства


L-формы хорошо усваиваются растениями и животными и легко включаются в обменные процессы. D-формы не ассимилируются этими организмами, а иногда даже ингибируют процессы обмена. Это объясняется тем, что ферментативные системы организмов специфически приспособлены к L формам аминокислот. L и D формы аминокислот оказывают различное физиологическое воздействие на организм человека — различаются по вкусу: D-изомеры сладкие, L-формы горькие или безвкусные.

Взаимопревращение D и L-энатиомеров называется рацемизацией. Для достижения такого равновесия могут потребоваться десятки тысяч лет.


Урок биологии "Свойства и функции белков"

Кроме 20 стандартных аминокислот встречающихся почти во всех белках, существуют еще нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов белков — эти аминокислоты называют еще модифицированными. Около из них уже выделены. Эти аминокислоты образуются после завершения синтеза белка в рибосоме клеток путем посттрансляционной химической модификации.





Один из примеров особенно важной модификации — окисление двух-SН—групп цистеиновых остатков с образованием аминокислоты цистина, содержащей дисульфидную связь. Так же легко происходит и обратный переход. Таким путем образуется одна из важнейших окислительно-востановительных систем живых организмов.





В больших количествах цистин содержится в белках злаковых — клейковине, в белках волос, рогов. Другие примеры аминокислотной модификации-гидроксипролин и гидроксилизин, которые входят в состав коллагена-основного белка соединительной ткани животных.

В состав белка протромбина белок свертывания крови входит g-карбоксиглутаминовая кислота, а в ферменте глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором S сера заменена на Se селен. Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих в состав белка. В основу одной из классификаций положено химическое строение радикалов аминокислот.


Белки молока, строение и функции (стр. 1 из 6)

Алифатические — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин: Гидроксилсодержащие — серин, треонин: Ароматические — фенилаланин, тирозин, триптофан: С анионобразующими группами в боковых цепях-аспарагиновая и глутаминовая кислоты: Основные — аргинин, гистидин, лизин. Второй вид классификации основан на полярности R-групп аминокислот. Различают полярные и неполярные аминокислоты.



Свойства и функции белка таблица видеоролик




У неполярных в радикале есть неполярные связи С—С, С—Н, таких аминокислот восемь: Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность.

От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты.



функции свойства белка таблица и


И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин волосы, ногти. Аминокислоты классифицируют и на основе ионных свойств R-групп таблица 1. Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным группа R незаряжена.





Таблица 1 — Классификация аминокислот на основе полярности R-групп. Аминокислоты Принятые однобуквенные обозначения и символы Изоэлектрическая точка, рI.






Комментарии пользователей

По моему мнению Вы допускаете ошибку. Могу это доказать. Пишите мне в PM, поговорим.
27.08.2018 18:36

  • © 2010-2017
    stroydeviz.ru
    RSS | Sitemap